Les différents niveaux d'organisation d'une structure protéique

1° Sructure primaire (ou séquence de la protéine) :

Correspond à l'ordre d'enchaînement des acides aminés. La séquence est donnée en partant de l'acide aminé Nterminal (extrémité NH2) vers le Cterminal (extrémité COOH) qui correspond au sens de la synthèse des protéines.

Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques (CONH). Cette liaison peptidique est caractérisée par le fait que le centre des 4 atomes CONH et les 2 carbones alpha des acides aminés sont situés dans un même plan, le plan de la liaison peptidique. Les plans de 2 liaisons peptidiques successives s'orientent l'un par rapport à l'autre par rotation autour des liaison C-N et C-C. C'est la disposition de ces plans les uns par rapport aux autres qui va donner la structure de la protèine dans l'espace.

2° Structure secondaire :

Correspond à un arrangement régulier des acides aminés selon un axe. Il existe deux types principaux de structure secondaire:

• L'hélice alpha (image ci-contre) : elle est caractérisée par l'enroulement des liaisons peptidiques autour d'un axe. Cet enroulement se fait vers la droite (hélice droite) et comporte 3,6 résidus par tour. Les résidus se retrouvent à la périphérie. Cette structure est stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les groupements CO et NH de 2 liaisons peptidiques superposées.
• Le feuillet plissé béta : les 2 chaînes sont disposées parallèlement l'une à l'autre et orientées en sens inverse (Nt->Ct/Ct->Nt). Cette disposition est dîte antiparallèle. Les Chaînes sont reliées entre elles par des liaisons hydrogènes entre les CO et les NH de deux liaisons peptidiques superposées.

figure 1

figure 2

3° Structure tertiaire :

Exemple de la myoglobine

Correspond aux repliements de la chaîne protéique. Ces repliements étant liés à l'existence de résidus encombrants ou chargés. La structure de la molécule s'organise alors selon les trois directions de l'espace.

Cette structure est stabilisée par :

• Des liaisons hydrogènes entre les résidus d'acides aminés (exemple : ser ---lys).
• Des liaisons ioniques (exemple : glu ---lys).
• Des liaisons hydrophobes (ou Van der Waals) entre les résidus apolaires.
• Des ponts disulfures entre les résidus de cystéine (n'existent pas dans le cas de la myoglobine).

De plus pour ce type de structure (structure globulaire), les résidus d'acides aminés apolaires se situent préférentiellement au centre de la structure où ils peuvent s'associer par liaisons hydrophobes. Tandis que les résidus polaires ou ioniques se situent à la périphérie où ils peuvent s'associer entre eux par liaison hydrogène ou ionique,ou encore avec l'eau par liaison hydrogène.

4° Stucture quaternaire :

Exemple de l'hémoglobine

Correpond à l'association de plusieurs sous unités protéiques (les monomères) pour former une protèine dite oligomérique. Les sous unités peuvent être liées entre elles par :

• Des liaisons hydrogènes entre les résidus d'acides aminés de deux sous unités(exemple : ser --- lys).
• Des liaisons ioniques de deux sous unités(exemple : glu ---lys).
• Des liaisons hydrophobes (ou Van der Waals) entre les résidus apolaires de deux sous unités.
• Des ponts disulfures entre les résidus de cystéine de deux sous unités(n'existent pas dans le cas de l'hémoglobine).

Modification 13-Jui-2005